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fa733:enzimologia [14/07/2020 00:22] – Joice Abdalla Felipefa733:enzimologia [22/09/2022 17:33] (atual) – edição externa 127.0.0.1
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 No estômago, ocorre a liberação de enzimas pepsina, juntamente com outros produtos que caracterizam o suco gástrico. O estômago então realiza movimentos peristálticos para a mistura do bolo alimentar com o suco gástrico para a atuação da pepsina, que permite a conversão de proteínas em polipeptídeos e aminoácidos [(cite:#1)]. No estômago, ocorre a liberação de enzimas pepsina, juntamente com outros produtos que caracterizam o suco gástrico. O estômago então realiza movimentos peristálticos para a mistura do bolo alimentar com o suco gástrico para a atuação da pepsina, que permite a conversão de proteínas em polipeptídeos e aminoácidos [(cite:#1)].
  
-Já no intestino delgado, são liberadas uma série de enzimas (como a tripsina que transforma proteínas em aminoácidos; amilase que transforma amido e dextrina em maltose; a maltase que transforma maltose em glicose e a lipase pancreática que transforma gordura em ácidos graxos e glicerina, dentre outras). Após isso, é liberada a bílis pelo fígado que facilita a digestão diluindo o conteúdo intestinal. Após concluída a digestão intestinal, muito devido às ações das enzimas, a massa alimentar fica reduzida a uma pasta formada por água, glicose, glicerina, aminoácidos e sais minerais, todos prontos para serem absorvidos[(cite:#1)].+Já no intestino delgado, são liberadas uma série de enzimas (como a tripsina que transforma proteínas em aminoácidos; amilase que transforma amido e dextrina em maltose; a maltase que transforma maltose em glicose e a lipase pancreática que transforma gordura em ácidos graxos e glicerina, dentre outras). Após isso, é liberada a bílis pelo fígado que facilita a digestão diluindo o conteúdo intestinal. Após concluída a digestão intestinal, muito devido às ações das enzimas, a massa alimentar fica reduzida a uma pasta formada por água, glicose, glicerina, aminoácidos e sais minerais, todos prontos para serem absorvidos [(cite:> Elaine K. Luo, M.D. (2018) <<Enzymes: How they work and what they do>> [[https://www.medicalnewstoday.com/articles/319704 | Medical News Today]])].
  
  
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 A absoluta especificidade que algumas enzimas exibem, é uma das características que faz com que seu diagnostico seja importante. Ou seja, algumas enzimas irão catalizar uma reação particular enquanto outras podem ser especificas para um tipo de ligação química ou grupo funcional. Esses tipos de especificidade são classificados em quatro grupos[(cite:>Worthington, C. (2015). <<Specificity of enzymes. Em Introduction to enzymes>>. [[http://www.worthington-biochem.com/introbiochem/specificity.html | Worthington Biochemical Corporantion]])]: A absoluta especificidade que algumas enzimas exibem, é uma das características que faz com que seu diagnostico seja importante. Ou seja, algumas enzimas irão catalizar uma reação particular enquanto outras podem ser especificas para um tipo de ligação química ou grupo funcional. Esses tipos de especificidade são classificados em quatro grupos[(cite:>Worthington, C. (2015). <<Specificity of enzymes. Em Introduction to enzymes>>. [[http://www.worthington-biochem.com/introbiochem/specificity.html | Worthington Biochemical Corporantion]])]:
  
-1. Especificidade absoluta: a enzima catalise uma unica reação [(cite:#6)]. +1. Especificidade absoluta: a enzima catalise uma unica reação [(cite:#7)]. 
  
-2. Especificidade de Grupo: a enzima ira agir somente em moléculas com um grupo funcional especifico (ex: grupos amino, fosfato e metil)[(cite:#6)]. +2. Especificidade de Grupo: a enzima ira agir somente em moléculas com um grupo funcional especifico (ex: grupos amino, fosfato e metil)[(cite:#7)]. 
  
-3. Especificidade de ligação: a enzima ira agir em um tipo particular de ligação química, independente do resto da estrutura molecular[(cite:#6)]. +3. Especificidade de ligação: a enzima ira agir em um tipo particular de ligação química, independente do resto da estrutura molecular[(cite:#7)]. 
  
-4. Especificidade Estereoquímica: a enzima ira agir em um grupo esteroide ou isômero óptico[(cite:#6)]. +4. Especificidade Estereoquímica: a enzima ira agir em um grupo esteroide ou isômero óptico[(cite:#7)]. 
  
-A denominação de cada enzima pode ser dado de acordo com a reação química no qual ocorrem a catálise ou  em relação ao substrato em que se ligam, acrescentando-se o sufixo "//-ase//", como é o exemplo da enzima "lipase" que atua sobre os lipídeos. Porém, ao longo da história nem todas enzimas seguiram essa regra, como é o caso da ptialina, a enzima localizada na saliva que participa do início da digestão do amido consumido[(cite:> Elaine K. Luo, M.D. (2018) <<Enzymes: How they work and what they do>> [[https://www.medicalnewstoday.com/articles/319704 | Medical News Today]])].+A denominação de cada enzima pode ser dado de acordo com a reação química no qual ocorrem a catálise ou  em relação ao substrato em que se ligam, acrescentando-se o sufixo "//-ase//", como é o exemplo da enzima "lipase" que atua sobre os lipídeos. Porém, ao longo da história nem todas enzimas seguiram essa regra, como é o caso da ptialina, a enzima localizada na saliva que participa do início da digestão do amido consumido [(cite:#6)].
  
 São classificadas em 6 grupos diferentes, separadas de acordo com o tipo de reação química que participam [(cite:> Magalhães, L. <<Enzimas>> [[https://www.todamateria.com.br/enzimas/ | Toda Matéria]])]: São classificadas em 6 grupos diferentes, separadas de acordo com o tipo de reação química que participam [(cite:> Magalhães, L. <<Enzimas>> [[https://www.todamateria.com.br/enzimas/ | Toda Matéria]])]:
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 A principal função das enzimas é agir como catalisador no processo de reações químicas. Catalisar significa acelerar um processo, fazendo com que o tempo de reação seja menor, e no caso das enzimas, elas executam esta função **provocando a diminuição da energia de ativação das reações**, ou seja, a quantidade de energia que será necessária para que a reação aconteça, e tendo assim uma maior conversão de moléculas com a presença dessa enzima, conforme esquematizado no gráfico ao lado.  A principal função das enzimas é agir como catalisador no processo de reações químicas. Catalisar significa acelerar um processo, fazendo com que o tempo de reação seja menor, e no caso das enzimas, elas executam esta função **provocando a diminuição da energia de ativação das reações**, ou seja, a quantidade de energia que será necessária para que a reação aconteça, e tendo assim uma maior conversão de moléculas com a presença dessa enzima, conforme esquematizado no gráfico ao lado. 
 Esse ganho na velocidade pode chegar na proporção de 10 elevado a 17 se comparado com a reação sem as mesmas. Esse ganho na velocidade pode chegar na proporção de 10 elevado a 17 se comparado com a reação sem as mesmas.
-A catálise inicia-se no momento em que se a enzima se liga ao substrato reagente. Essa ligação ocorre em uma região da enzima denominada **sitio ativo**, o substrato necessita ter a forma espacial adequada, para se alojar neste local e, grupos químicos ideais para realizar as ligações com os radicais, ademais, é necessária a inclusão de uma certa quantidade de energia no processo, comumente, na forma de calor para que a reação ocorra.[(cite:#7)][{{ :fa733:captura_de_tela_2020-06-20_as_12.26.31.png?200|Figura 02. Atividade Enzimática em Relação a Temperatura [(cite:> [[https://www.sobiologia.com.br/conteudos/quimica_vida/quimica12.php]])]}}]+A catálise inicia-se no momento em que se a enzima se liga ao substrato reagente. Essa ligação ocorre em uma região da enzima denominada **sitio ativo**, o substrato necessita ter a forma espacial adequada, para se alojar neste local e, grupos químicos ideais para realizar as ligações com os radicais, ademais, é necessária a inclusão de uma certa quantidade de energia no processo, comumente, na forma de calor para que a reação ocorra.[(cite:#7)][{{ :fa733:captura_de_tela_2020-06-20_as_12.26.31.png?200|Figura 02. Atividade Enzimática em Relação a Temperatura [(cite:> [[]])]}}]
  
 Uma característica importante deste processo, para garantir que ocorra da melhor maneira, é a temperatura. Pois, sempre há um valor ideal em que a eficiência da reação será mais alta e próxima do ideal. Por exemplo, nos animais homeotérmicos esta temperatura ideal está entre 35ºC e 40ºC, conforme indicado no gráfico abaixo. Portanto, partindo de temperaturas baixas, conforme haja aumento, a velocidade das reações também aumentam até o ponto de temperatura ideal. Mas, ao ocorrer um aumento além deste ponto, a velocidade tende a diminuir, pois as enzimas começam a sofrer desnaturação, perdendo a conformação espacial e por fim dificultando o encaixe do substrato[(cite:> <<Fatores que afetam a atividade das enzimas>>[[https://www.sobiologia.com.br/conteudos/quimica_vida/quimica12.php | Só Biologia]])]. Uma característica importante deste processo, para garantir que ocorra da melhor maneira, é a temperatura. Pois, sempre há um valor ideal em que a eficiência da reação será mais alta e próxima do ideal. Por exemplo, nos animais homeotérmicos esta temperatura ideal está entre 35ºC e 40ºC, conforme indicado no gráfico abaixo. Portanto, partindo de temperaturas baixas, conforme haja aumento, a velocidade das reações também aumentam até o ponto de temperatura ideal. Mas, ao ocorrer um aumento além deste ponto, a velocidade tende a diminuir, pois as enzimas começam a sofrer desnaturação, perdendo a conformação espacial e por fim dificultando o encaixe do substrato[(cite:> <<Fatores que afetam a atividade das enzimas>>[[https://www.sobiologia.com.br/conteudos/quimica_vida/quimica12.php | Só Biologia]])].
  
-Outro fator que pode influenciar na velocidade da reação é o potencial hidrogeniônico (pH), onde a enzima se encontra e, tendo o ponto de pH ideal, como sendo o ponto onde a enzima esta mais ativa. Por exemplo: a enzima Tripsina tem alta velocidade de reação a um pH 6, e a Fosfatase alcalina a 9. Contudo, em uma solução de pH 2 que é a ideal para a Pepsina a maioria das enzimas seriam desnaturadas. O pH também pode alternar as cargas de um sitio ativo ou até mesmo a própria configuração da proteína[(cite:#6)].+Outro fator que pode influenciar na velocidade da reação é o potencial hidrogeniônico (pH), onde a enzima se encontra e, tendo o ponto de pH ideal, como sendo o ponto onde a enzima esta mais ativa. Por exemplo: a enzima Tripsina tem alta velocidade de reação a um pH 6, e a Fosfatase alcalina a 9. Contudo, em uma solução de pH 2 que é a ideal para a Pepsina a maioria das enzimas seriam desnaturadas. O pH também pode alternar as cargas de um sitio ativo ou até mesmo a própria configuração da proteína[(cite:#7 
 +)].
    
 Por fim, outra característica que influencia o desempenho enzimático é a própria concentração de enzimas. A quantidade de enzimas é medida pela atividade enzimática das mesmas. Qualquer mudança na quantidade de produto formado, em um determinado tempo, será dependente do nível de enzimas presentes. A essas reações se da o nome de **Ordem Zero**. Nessas reações, as taxas de formação desse produto, não dependem da concentração do substrato e são iguais a uma constante **k** [(cite:#8)]. Por fim, outra característica que influencia o desempenho enzimático é a própria concentração de enzimas. A quantidade de enzimas é medida pela atividade enzimática das mesmas. Qualquer mudança na quantidade de produto formado, em um determinado tempo, será dependente do nível de enzimas presentes. A essas reações se da o nome de **Ordem Zero**. Nessas reações, as taxas de formação desse produto, não dependem da concentração do substrato e são iguais a uma constante **k** [(cite:#8)].
  
 Conforme a tabela abaixo, podemos notar que, a equação da taxa de Ordem Zero não depende da concentração da substância. Para reação de primeira ordem, a taxa é proporcional a primeira potência da concentração do substrato, já as de segunda ordem, a taxa é proporcional ao quadrado da concentração da substância. Para mais de um reagente,  a taxa é proporcional a primeira potência de cada um dos reagentes presentes. Quanto maior a quantidade, mais rápida será a velocidade de reação , pois, o produto será consumido em menor tempo. Contudo, quando se aumenta a concentração de substrato, a velocidade tende a um limite de acordo com a quantidade de enzimas[(cite:#8)]. Conforme a tabela abaixo, podemos notar que, a equação da taxa de Ordem Zero não depende da concentração da substância. Para reação de primeira ordem, a taxa é proporcional a primeira potência da concentração do substrato, já as de segunda ordem, a taxa é proporcional ao quadrado da concentração da substância. Para mais de um reagente,  a taxa é proporcional a primeira potência de cada um dos reagentes presentes. Quanto maior a quantidade, mais rápida será a velocidade de reação , pois, o produto será consumido em menor tempo. Contudo, quando se aumenta a concentração de substrato, a velocidade tende a um limite de acordo com a quantidade de enzimas[(cite:#8)].
-[{{:fa733:tabela_ordens_reacao.png?600|Figura 03. Ordens de Reação em Relação a Concentração de Substrato. [(cite:#6)]}}]+[{{:fa733:tabela_ordens_reacao.png?600|Figura 03. Ordens de Reação em Relação a Concentração de Substrato. [(cite:#7 
 + 
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 +)]}}]
  
 == Inibição enzimática == == Inibição enzimática ==
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 onde se localiza o nível máximo de energia na reação, ocorre a separação de reagentes em produtos e é, por sua vez, altamente instável. A aceleração da velocidade da reação, realizado pelas enzimas, é devido à diminuição da energia livre de ativação da mesma, sem que ocorra alterações termodinâmicas[(cite:> <<Enzimas e o Sítio Ativo>>. [[https://pt.khanacademy.org/science/biology/energy-and-enzymes/introduction-to-enzymes/a/enzymes-and-the-active-site | Khan Academy]])]. onde se localiza o nível máximo de energia na reação, ocorre a separação de reagentes em produtos e é, por sua vez, altamente instável. A aceleração da velocidade da reação, realizado pelas enzimas, é devido à diminuição da energia livre de ativação da mesma, sem que ocorra alterações termodinâmicas[(cite:> <<Enzimas e o Sítio Ativo>>. [[https://pt.khanacademy.org/science/biology/energy-and-enzymes/introduction-to-enzymes/a/enzymes-and-the-active-site | Khan Academy]])].
  
-[{{ :fa733:enzimologia.1.jpeg?direct | Figura 05. Gráfico comparativo do tempo e energia das reações com e sem atuação enzimática. [(cite:>[[https://www.sobiologia.com.br/conteudos/quimica_vida/quimica12.php]])]}}]\\+[{{ :fa733:enzimologia.1.jpeg?direct | Figura 05. Gráfico comparativo do tempo e energia das reações com e sem atuação enzimática. [(cite:>[[]])]}}]\\
  
 As enzimas atuam de maneira ordenada de modo que substratos específicos se conectam às enzimas em locais específicos onde, ao fim de cada reação são liberadas para que possam se recompor e serem utilizadas em novas reações[(cite:> Santos, H. S. <<Enzimas>>. [[https://www.biologianet.com/biologia-celular/enzimas.htm | Biologia Net]])]. Essas, podem ser divididas em:g6 **reações exergônicas** ([[https://pt.wikipedia.org/wiki/Catabolismo |catabolismo]]) e **reações endergônicas** ([[https://pt.wikipedia.org/wiki/Anabolismo |anabolismo]]). A primeira é conhecida por ser uma reação termodinamicamente favorável, ou seja, reação que libera energia para a síntese de outras moléculas, para realizar trabalho ou ser emitida na forma de calor[(cite:> Ribeiro, K. D. K. F. <<Regulação Metabólica>>. [[https://brasilescola.uol.com.br/biologia/regulacao-metabolica.htm#:~:text=Rea%C3%A7%C3%B5es%20exerg%C3%B4nicas%20(catabolismo)%20%E2%86%92%20que,da%20c%C3%A9lula%2C%20produzindo%20novos%20componentes. | Brasil Escola]])].\\ As enzimas atuam de maneira ordenada de modo que substratos específicos se conectam às enzimas em locais específicos onde, ao fim de cada reação são liberadas para que possam se recompor e serem utilizadas em novas reações[(cite:> Santos, H. S. <<Enzimas>>. [[https://www.biologianet.com/biologia-celular/enzimas.htm | Biologia Net]])]. Essas, podem ser divididas em:g6 **reações exergônicas** ([[https://pt.wikipedia.org/wiki/Catabolismo |catabolismo]]) e **reações endergônicas** ([[https://pt.wikipedia.org/wiki/Anabolismo |anabolismo]]). A primeira é conhecida por ser uma reação termodinamicamente favorável, ou seja, reação que libera energia para a síntese de outras moléculas, para realizar trabalho ou ser emitida na forma de calor[(cite:> Ribeiro, K. D. K. F. <<Regulação Metabólica>>. [[https://brasilescola.uol.com.br/biologia/regulacao-metabolica.htm#:~:text=Rea%C3%A7%C3%B5es%20exerg%C3%B4nicas%20(catabolismo)%20%E2%86%92%20que,da%20c%C3%A9lula%2C%20produzindo%20novos%20componentes. | Brasil Escola]])].\\
  
 [{{ :fa733:grafico_termodinamica.png?direct | Figura 06. Gráficos que Exemplificam as Reações Exergônicas e Endergônicas. [(cite:>BORGES, J. C. <<Enzimas>[[https://edisciplinas.usp.br/pluginfile.php/3173462/mod_resource/content/1/Aula06BioqAvan_Enzimas.pdf | Universidade de São Paulo]])]}}]\\ [{{ :fa733:grafico_termodinamica.png?direct | Figura 06. Gráficos que Exemplificam as Reações Exergônicas e Endergônicas. [(cite:>BORGES, J. C. <<Enzimas>[[https://edisciplinas.usp.br/pluginfile.php/3173462/mod_resource/content/1/Aula06BioqAvan_Enzimas.pdf | Universidade de São Paulo]])]}}]\\
 +
 +Diante disso, sabendo que no modelo do encaixe induzido a formação de ligações covalentes determinam a especificidade para o ES encontrado no sítio ativo (catálico) presente na enzima, e que a própria ligação do substrato incita a formação desse local em específico, através da mudança na organização molecular, o modelo de encaixe induzido pode ser mostrado pela Carbopeptidase, pela figura a seguir.
 +Temos em A, na figura, que a enzima apresenta um sítio catálitico formado pelos resíduos de Tyr 248 e por Glu 270, em vermelho um acima e outro no centro, e também pelo átomo de zinco (Zn2+), em azul. Já na parte B da figura, há uma grande mudança conformacional ao redor do sítio ativo da "carboxipeptidase A" ocasionada pela ligação do substrato dipeptídico glicil-L-tirosina, apresentado em verde.
  
 === Componentes da Ação Enzimática === === Componentes da Ação Enzimática ===
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 === Ligação da Enzima ao Substrato ===  === Ligação da Enzima ao Substrato === 
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 **Chave - Fechadura**\\ **Chave - Fechadura**\\
 O modelo chave- fechadura, proposto por [[https://pt.wikipedia.org/wiki/Hermann_Emil_Fischer| Hermann Emil Fischer ]] em 1894, considerava o perfeito encaixe do substrato (chave) ao sítio catalítico da enzima (fechadura), logo a especificidade se dá através da enzima que tem um formato complementar ao seu substrato, não podendo ocorrer nenhuma flexibilidade entre os envolvidos. Porém, pesquisas sugerem que pode ocorrer uma mudança conformacional na enzima, de modo que esta possa se adaptar ao substrato, o que contradiz o modelo tão difundido da "chave-fechadura"[(cite:> Santos, V. S. <<Teoria do Encaixe Induzido>>. [[https://alunosonline.uol.com.br/biologia/teoria-encaixe-induzido.html | Alunos Online]])].\\ O modelo chave- fechadura, proposto por [[https://pt.wikipedia.org/wiki/Hermann_Emil_Fischer| Hermann Emil Fischer ]] em 1894, considerava o perfeito encaixe do substrato (chave) ao sítio catalítico da enzima (fechadura), logo a especificidade se dá através da enzima que tem um formato complementar ao seu substrato, não podendo ocorrer nenhuma flexibilidade entre os envolvidos. Porém, pesquisas sugerem que pode ocorrer uma mudança conformacional na enzima, de modo que esta possa se adaptar ao substrato, o que contradiz o modelo tão difundido da "chave-fechadura"[(cite:> Santos, V. S. <<Teoria do Encaixe Induzido>>. [[https://alunosonline.uol.com.br/biologia/teoria-encaixe-induzido.html | Alunos Online]])].\\
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 **Encaixe Induzido**\\ **Encaixe Induzido**\\
-Em 1958, [[https://pt.wikipedia.org/wiki/Daniel_E._Koshland_Jr|Daniel E.Koshland ]] apresentou um novo modelo de encaixe da enzima ao substrato, que defende a alteração da conformação da enzima ao substrato. No modelo de encaixe induzido, o sítio ativo não apresenta uma forma rígida, sua estrutura é de um arranjo espacial preciso e específico dos grupos R dos aminoácidos do sítio ativo das enzimas. Assim sendo, ocorre uma indução para que haja mudanças que permitam o reconhecimento do substrato. Além disso, a modificação gerada na enzima pode ser passada para enzimas próximas, o que garante a eficiência do processo. Agora nessa nova visão, a interação entre a enzima e o substrato não é um processo rígido e inflexível, temos demonstrada a capacidade da enzima de se adaptar ao substrato, fato que era impossível no modelo chave-fechadura[(cite:#25)].\\+ 
 +Em 1958, [[https://pt.wikipedia.org/wiki/Daniel_E._Koshland_Jr|Daniel E.Koshland ]] apresentou um novo modelo de encaixe da enzima ao substrato (encaixe induzido), que defende a alteração da conformação da enzima ao substrato. No modelo, o sítio ativo não apresenta uma forma rígida, sua estrutura é de um arranjo espacial preciso e específico dos grupos R dos aminoácidos do sítio ativo das enzimas. Assim sendo, ocorre uma indução para que haja mudanças que permitam o reconhecimento do substrato. Além disso, a modificação gerada na enzima pode ser passada para enzimas próximas, o que garante a eficiência do processo. Agora nessa nova visão, a interação entre a enzima e o substrato não é um processo rígido e inflexível, temos demonstrada a capacidade da enzima de se adaptar ao substrato, fato que era impossível no modelo chave-fechadura[(cite:#25)].\\ 
 + 
 +A teoria do encaixe induzido (//Induced Fit theory//) é estabelecida nos seguintes termos:\\  
 +**I)** é necessária a orientação precisa dos grupos catalíticos para a ação enzimática ocorrer;\\ 
 +**II)** o substrato causa uma mudança significativa na relação tridimensional dos aminoácidos no local ativo;\\ 
 +**III)** As alterações na estrutura da proteína causadas pelo substrato irão deslocar os grupos catalíticos para o seu devido alinhamento, enquanto um não substrato não conseguirá; 
 + 
 +{{:fa733:induced_fit.png?400|Figura Induced Fit}} 
 + 
 +Daniel Koshland  mostrou que a especificidade de uma enzima não se deve à existência de um local de ligação rígido para o substrato, pelo contrário, um detalhe importante da especificidade enzimática consiste na presença de um local de ligação que há uma resposta flexível na presença de um substrato; somente quando o último está presente, o local de ligação assume a estrutura adequada para a formação de um complexo reativo enzima-substrato. O modelo de adaptação induzido é a base do modelo de interação sequencial de enzimas alostéricas, um modelo na qual baseia em duas hipóteses principais: 
 + 
 +**(a)** na ausência de um ligante, a proteína alostérica existe em apenas uma conformação; 
 + 
 +**(b)** a ligação do ligante a uma sub-unidade produz uma alteração conformacional da própria subunidade, e essa alteração, por sua vez, altera a conformação das sub-unidades livres adjacentes (efeito cooperativo). 
 + 
 +Deve ocorrer o alinhamento dos grupos catalíticos e os grupos de ligação devem ser otimizados para o estado de transição. Quando a enzima possui pequenas movimentações necessárias para que ocorra a catálise, que é gerado pela ligação com o substrato, a ação enzimática ocorre. 
 +Essas teorias são de extrema importância para a análise do aumento de cepas de organismos resistentes a determinados medicamentos. Além do mais, por a  enzima assumir uma forma flexível permite a ligação a um local "regulatório" ou "alostérico", que pode ser uma alternativa mais eficiente para terapia de medicamentos. A descoberta de que pequenas alterações podem "ativar" ou "desativar" uma enzima é muito promissor.  
 + 
  
 [{{ :fa733:induzido.jpeg?direct | Figura 08. Modelo Induzido [(cite:>[[https://www.researchgate.net/figure/Figura-56-Modelo-de-ajuste-induzido-para-a-enzima-e-seu-substrato_fig21_311994359]])]}}]\\ [{{ :fa733:induzido.jpeg?direct | Figura 08. Modelo Induzido [(cite:>[[https://www.researchgate.net/figure/Figura-56-Modelo-de-ajuste-induzido-para-a-enzima-e-seu-substrato_fig21_311994359]])]}}]\\
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 +Diante disso, sabendo que no modelo do encaixe induzido a formação de ligações covalentes determinam a especificidade para o ES encontrado no sítio ativo (catalítico) presente na enzima, e que a própria ligação do substrato incita a formação desse local em específico, através da mudança na organização molecular, o modelo de encaixe induzido pode ser mostrado pela Carbopeptidase, pela figura a seguir.
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 +{{ :fa733:carbopeptidase_modelo_encaixe_induzido.png?600 |}}
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 +Temos em A, na figura, que a enzima apresenta um sítio catálitico formado pelos resíduos de Tyr 248 e por Glu 270, em vermelho um acima e outro no centro, e também pelo átomo de zinco (Zn2+), em azul. Já na parte B da figura, há uma grande mudança conformacional ao redor do sítio ativo da "carboxipeptidase A" ocasionada pela ligação do substrato dipeptídico glicil-L-tirosina, apresentado em verde.
  
 === Fatores que Influenciam a Ação Enzimática === === Fatores que Influenciam a Ação Enzimática ===
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 **pH**\\ **pH**\\
 O [[https://pt.wikipedia.org/wiki/PH |pH]] de uma enzima é denominado ótimo quando sua atividade catalítica é máxima. A enzima tem sua atividade de reação afetada (reduzida) quando possui valor de pH variando em torno do seu pH ótimo e pode sofrer [[https://pt.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-acids/a/orders-of-protein-structure |desnaturação]] quando essas variações de valores de pH é considerada brusca, ou seja, a enzima perde sua atividade biológica[(cite:> <<Desnaturação>> [[https://pt.wikipedia.org/wiki/Desnaturação | Wikipedia]])].\\ O [[https://pt.wikipedia.org/wiki/PH |pH]] de uma enzima é denominado ótimo quando sua atividade catalítica é máxima. A enzima tem sua atividade de reação afetada (reduzida) quando possui valor de pH variando em torno do seu pH ótimo e pode sofrer [[https://pt.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-acids/a/orders-of-protein-structure |desnaturação]] quando essas variações de valores de pH é considerada brusca, ou seja, a enzima perde sua atividade biológica[(cite:> <<Desnaturação>> [[https://pt.wikipedia.org/wiki/Desnaturação | Wikipedia]])].\\
- 
  
 A tabela e a figura abaixo mostram os valores de pH ótimo de algumas enzimas[(cite:> Chaves & Mello-Farias. (2008). <<Enzimas - Bioquímica>>. [[https://wp.ufpel.edu.br/aquitembioquimica/files/2018/06/06-Enzimas-PDF.pdf | Universidade Federal de Pelotas]])].\\ A tabela e a figura abaixo mostram os valores de pH ótimo de algumas enzimas[(cite:> Chaves & Mello-Farias. (2008). <<Enzimas - Bioquímica>>. [[https://wp.ufpel.edu.br/aquitembioquimica/files/2018/06/06-Enzimas-PDF.pdf | Universidade Federal de Pelotas]])].\\
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 **Temperatura**\\ **Temperatura**\\
-Como na maioria das reações químicas, a velocidade das reações enzimáticas são afetadas pela temperatura. De acordo com estudos feitos por Worthington (2019), a reação de catalização de uma enzima torna-se mais rápida à medida que a temperatura aumenta, uma vez que a uma temperatura de 10ºC foi possível observar atividade de 50 a 100% das enzimas e, a uma temperatura relativamente baixa como, por exemplo, 1 ou 2ºC notou-se uma redução nas atividades enzimáticas para cerca de 10 a 20%[(cite:#6)]. Entretanto, é importante lembrar que após a temperatura ótima ser atingida a velocidade da reação será somente diminuída caso a temperatura continue aumentando, pois a agitação das moléculas será muito grande, a ponto das ligações que estabilizam a estrutura espacial da enzima se rompam e aconteça o processo de desnaturação. E para cada enzima existe um temperatura ótima, na qual a velocidade da reação é máxima.  [(cite:> Mira, W. (2018). <<Enzimas>> [[https://querobolsa.com.br/enem/biologia/enzimas | Quero Bolsa]])].\\+Como na maioria das reações químicas, a velocidade das reações enzimáticas são afetadas pela temperatura. De acordo com estudos feitos por Worthington (2019), a reação de catalização de uma enzima torna-se mais rápida à medida que a temperatura aumenta, uma vez que a uma temperatura de 10ºC foi possível observar atividade de 50 a 100% das enzimas e, a uma temperatura relativamente baixa como, por exemplo, 1°C ou 2°C notou-se uma redução nas atividades enzimáticas para cerca de 10% a 20%[(cite:#6)]. Entretanto, é importante lembrar que após a temperatura ótima ser atingida a velocidade da reação será somente diminuída caso a temperatura continue aumentando, pois a agitação das moléculas será muito grande, a ponto das ligações que estabilizam a estrutura espacial da enzima se rompam e aconteça o processo de desnaturação. E para cada enzima existe um temperatura ótima, na qual a velocidade da reação é máxima.  [(cite:> Mira, W. (2018). <<Enzimas>> [[https://querobolsa.com.br/enem/biologia/enzimas | Quero Bolsa]])].\\
  
-A enzima somente manterá sua atividade catalítica ativa quando a temperatura que a mesma se encontra estiver numa determinada faixa a qual a enzima é estável. Por exemplo, enzimas de bactérias termofílicas (que habitam fontes de água extremamente quentes), como a [[https://pt.wikipedia.org/wiki/Taq_DNA_polimerase |taq polimerase]], apresentam atividade enzimática em temperaturas superiores a 85ªC enquanto a ribonuclease perde sua atividade com o aquecimento, mas a recupera com o resfriamento[(cite:#30)].\\+A enzima somente manterá sua atividade catalítica ativa quando a temperatura que a mesma se encontra estiver numa determinada faixa a qual a enzima é estável. Por exemplo, enzimas de bactérias termofílicas (que habitam fontes de água extremamente quentes), como a [[https://pt.wikipedia.org/wiki/Taq_DNA_polimerase |taq polimerase]], apresentam atividade enzimática em temperaturas superiores a 85°C enquanto a ribonuclease perde sua atividade com o aquecimento, mas a recupera com o resfriamento[(cite:#30)].\\
  
 **Fatores que envolvem componentes da reação**\\ **Fatores que envolvem componentes da reação**\\
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 A partir da Equação de Michaelis-Menten, foram criados métodos para obter a linearização do gráfico, que encontra a aproximação linear de uma função em um dado ponto, a fim de, obter uma reta que tem mais simplicidade para análise  que de uma curva. [(cite:> Coelho, M. A. Z. <<Cinética em Fase Homogênea - Enzimologia Industrial>>[[http://www.eq.ufrj.br/biose/nukleo/aulas/Enzimol%20Grad/EQB483_aula2.pdf | Biological Systems Engineering]])]\\ A partir da Equação de Michaelis-Menten, foram criados métodos para obter a linearização do gráfico, que encontra a aproximação linear de uma função em um dado ponto, a fim de, obter uma reta que tem mais simplicidade para análise  que de uma curva. [(cite:> Coelho, M. A. Z. <<Cinética em Fase Homogênea - Enzimologia Industrial>>[[http://www.eq.ufrj.br/biose/nukleo/aulas/Enzimol%20Grad/EQB483_aula2.pdf | Biological Systems Engineering]])]\\
-[{{ :fa733:linearizacaometodos.png?nolink&600 | Figura 14. Tabela com a Relação dos Métodos de Linearização. [[https://www.sobiologia.com.br/conteudos/quimica_vida/quimica12.php]]}}]\\ +[{{ :fa733:linearizacaometodos.png?nolink&600 | Figura 14. Tabela com a Relação dos Métodos de Linearização. [(cite:>[[]])]}}] [{{ :fa733:grafico021.png?600 | Figura 15. O gráfico dos recíprocos de Lineweaver-Burk é uma maneira de se obter Vmax e KM na prática [(cite:#39)]}}]
-[{{ :fa733:grafico021.png?600 | Figura 15. O gráfico dos recíprocos de Lineweaver-Burk é uma maneira de se obter Vmax e KM na +
-prática [(cite:#39)]}}]+
  
 O diagrama de Lineweaver-Burke, por exemplo, é uma forma útil de visualização e cálculo dos valores de Km e Vmax. No vídeo abaixo do Stênio Foerster (Bacharel em Ciências Biológicas pela Universidade Federal Rural de Pernambuco), há a explicação de como obter a linearização usando a software excel[(cite:>FOERSTER, Stênio. UFRPE Bioquímica: Cinética Enzimática - Calculando Km e Vmax. Youtube, 27 jan. 2015. Disponível em [[https://www.youtube.com/watch?v=vTKuH3zHrh8]]. Acesso em: 26 jun. 20)]:  O diagrama de Lineweaver-Burke, por exemplo, é uma forma útil de visualização e cálculo dos valores de Km e Vmax. No vídeo abaixo do Stênio Foerster (Bacharel em Ciências Biológicas pela Universidade Federal Rural de Pernambuco), há a explicação de como obter a linearização usando a software excel[(cite:>FOERSTER, Stênio. UFRPE Bioquímica: Cinética Enzimática - Calculando Km e Vmax. Youtube, 27 jan. 2015. Disponível em [[https://www.youtube.com/watch?v=vTKuH3zHrh8]]. Acesso em: 26 jun. 20)]: 
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 Na equação de Michaelis-Mente, a mensuração de Vmax é complicada, devido às altas concentrações de substrato, dessa forma, criou-se o diagrama do duplo reciproco, que é uma derivação da equação de Michaelies-Menten. Na equação de Michaelis-Mente, a mensuração de Vmax é complicada, devido às altas concentrações de substrato, dessa forma, criou-se o diagrama do duplo reciproco, que é uma derivação da equação de Michaelies-Menten.
-Esse diagrama permite determinar a Vmax e o Km com poucas medidas e a também achar a Vmax com concentrações baixas de substrato, dato pela equação de Lineweaver-Burk :+Esse diagrama permite determinar a Vmax e o Km com poucas medidas e a também achar a Vmax com concentrações baixas de substrato, dato pela equação de Lineweaver-Burk[(cite:> <<Diagrama de Lineweaver-Burke>>. [[https://pt.wikipedia.org/wiki/Diagrama_de_Lineweaver-Burke#:~:text=O%20gr%C3%A1fico%20duplo%2Drec%C3%ADproco%20das,an%C3%A1lise%20da%20inibi%C3%A7%C3%A3o%20de%20enzimas. | Wikipédia]])]:
  
 //1 / V0 = Km / Vmax[S] + 1 / Vmax// //1 / V0 = Km / Vmax[S] + 1 / Vmax//
  
- **__Dublo Substrato__** + **__Duplo Substrato__**
- +
-Muitas enzimas do nosso organismo utilizam mais que um substrato para catalisar uma reação (por exemplo, as reações enzimáticas que acoplam o ATP).+
  
-existem dois tipos de reação de Dublo Substrato:+Muitas enzimas do nosso organismo utilizam mais que um substrato para catalisar uma reação (por exemplo, as reações enzimáticas que acoplam o ATP). Existem dois tipos de reação de Duplo Substrato:
  
 **//1 - Envolvimento complexo ternário.//** **//1 - Envolvimento complexo ternário.//**
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 Pesquisadores brasileiros do Centro de Tecnologia Canavieira, em parceria com a Embrapa Agroenergia do Distrito Federal, desenvolveram um meio para se obter etanol com bagaço e palha da cana-de-açúcar para melhorar a indústria de etanol de segunda geração (E2G): um coquetel de enzimas denominado CMX, que é uma mistura enzimática obtida de três microrganismos que tem alto rendimento para desconstruir a biomassa da cana-de-açúcar[(cite:> <<Mistura de Enzimas Mostrou Alto Desempenho para Gerar Etanol a Partir de Bagaço de Cana>>. [[https://www.biomassabioenergia.com.br/imprensa/mistura-de-enzimas-mostrou-alto-desempenho-para-gerar-etanol-a-partir-de-bagaco/20200527-095424-t250|Biomassa & Energia]])].\\ Pesquisadores brasileiros do Centro de Tecnologia Canavieira, em parceria com a Embrapa Agroenergia do Distrito Federal, desenvolveram um meio para se obter etanol com bagaço e palha da cana-de-açúcar para melhorar a indústria de etanol de segunda geração (E2G): um coquetel de enzimas denominado CMX, que é uma mistura enzimática obtida de três microrganismos que tem alto rendimento para desconstruir a biomassa da cana-de-açúcar[(cite:> <<Mistura de Enzimas Mostrou Alto Desempenho para Gerar Etanol a Partir de Bagaço de Cana>>. [[https://www.biomassabioenergia.com.br/imprensa/mistura-de-enzimas-mostrou-alto-desempenho-para-gerar-etanol-a-partir-de-bagaco/20200527-095424-t250|Biomassa & Energia]])].\\
  
-Esse coquetel não só poderia impulsionar o mercado de etanol no brasil, fazendo com que uma usina com produção anual de 70 mil toneladas fosse capaz de ter ganhos de R$50 milhões, mas também, tornaria possível uma grande expansão de outros setores da indústria como o de rações e têxtil[(cite:#39)].\\+Esse coquetel não só poderia impulsionar o mercado de etanol no brasil, fazendo com que uma usina com produção anual de 70 mil toneladas fosse capaz de ter ganhos de R$50 milhões, mas também, tornaria possível uma grande expansão de outros setores da indústria como o de rações e têxtil[(cite:#50)].\\
  
 Seguindo essa lógica demonstrada pelo exemplo acima, a principal aplicação das enzimas na bioenergia se dá pela eficácia e velocidade com que transforma Biomassa em Bioenergia, através da hidrólise (e posteriormente fermentação) [(cite:> Silva, J. C. A. <<Importância das Enzimas Produzidas Por Microorganismos para a Obtenção de Bioetanol>>. [[http://www.microbiologia.ufrj.br/portal/index.php/pt/destaques/novidades-sobre-a-micro/317-importancia-das-enzimas-produzidas-por-microrganismos-para-a-obtencao-de-bioetanol#:~:text=As%20enzimas%20s%C3%A3o%20prote%C3%ADnas%20conhecidas,maneira%20mais%20r%C3%A1pida%20e%20eficiente.&text=Nos%20seres%20vivos%2C%20as%20enzimas,sobreviv%C3%AAncia%20de%20qualquer%20um%20deles.|Instituto de Microbiologia Paulo de Góes - UFRJ]])][(cite:> Goldemberg, J. (2009). <<Biomassa e Energia>>. Quím. Nova vol.32 no.3. [[https://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0100-40422009000300004|SciELO]])].\\ Seguindo essa lógica demonstrada pelo exemplo acima, a principal aplicação das enzimas na bioenergia se dá pela eficácia e velocidade com que transforma Biomassa em Bioenergia, através da hidrólise (e posteriormente fermentação) [(cite:> Silva, J. C. A. <<Importância das Enzimas Produzidas Por Microorganismos para a Obtenção de Bioetanol>>. [[http://www.microbiologia.ufrj.br/portal/index.php/pt/destaques/novidades-sobre-a-micro/317-importancia-das-enzimas-produzidas-por-microrganismos-para-a-obtencao-de-bioetanol#:~:text=As%20enzimas%20s%C3%A3o%20prote%C3%ADnas%20conhecidas,maneira%20mais%20r%C3%A1pida%20e%20eficiente.&text=Nos%20seres%20vivos%2C%20as%20enzimas,sobreviv%C3%AAncia%20de%20qualquer%20um%20deles.|Instituto de Microbiologia Paulo de Góes - UFRJ]])][(cite:> Goldemberg, J. (2009). <<Biomassa e Energia>>. Quím. Nova vol.32 no.3. [[https://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0100-40422009000300004|SciELO]])].\\
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 A busca recente por sustentabilidade e energia limpa, também criou a necessidade de se desenvolverem combustíveis com características físico-químicas próximas das características atuais (como exemplo, os "DROP-IN"), com o objetivo de se lançar mão da infraestrutura já existente. Nesse sentido, o grande problema dos DROP-IN está está na presença de intermediadores oxigenados, onde o oxigênio presente na estrutura do biocombustível tem relevante capacidade em danificar motores e peças dos veículos, por exemplo. Os processos de descarboxilação são negativos pelos gastos tidos nesses processos, além de gerarem subprodutos não desejáveis. Assim, as enzimas aparecem novamente na bioenergia, mas de forma diferente, uma vez que, estudos recentes comprovam que algumas famílias de enzimas apresentam propriedade única de remover o oxigênio presente nas grandes cadeias de ácidos graxos. O estudo intitulado "Enzymes make light work of hydrocarbon production" divulgado na revista Science, já aponta que algumas enzimas que pertencem a família 152 e a superclasse P450 possuem essa propriedade [(cite:> Zanphorlin, L. M. (2019). <<Peroxigenases P450: Estudo da Relação Enzima/Substrato para Aplicação em Bioenergia>>. [[http://pages.cnpem.br/pibic/wp-content/uploads/sites/52/2019/04/Peroxigenases-P450-Estudo-da-rela%C3%A7%C3%A3o-enzima-substrato-para-aplica%C3%A7%C3%A3o-em-bioenergia.pdf|CNPEM e CTBE]])]. A busca recente por sustentabilidade e energia limpa, também criou a necessidade de se desenvolverem combustíveis com características físico-químicas próximas das características atuais (como exemplo, os "DROP-IN"), com o objetivo de se lançar mão da infraestrutura já existente. Nesse sentido, o grande problema dos DROP-IN está está na presença de intermediadores oxigenados, onde o oxigênio presente na estrutura do biocombustível tem relevante capacidade em danificar motores e peças dos veículos, por exemplo. Os processos de descarboxilação são negativos pelos gastos tidos nesses processos, além de gerarem subprodutos não desejáveis. Assim, as enzimas aparecem novamente na bioenergia, mas de forma diferente, uma vez que, estudos recentes comprovam que algumas famílias de enzimas apresentam propriedade única de remover o oxigênio presente nas grandes cadeias de ácidos graxos. O estudo intitulado "Enzymes make light work of hydrocarbon production" divulgado na revista Science, já aponta que algumas enzimas que pertencem a família 152 e a superclasse P450 possuem essa propriedade [(cite:> Zanphorlin, L. M. (2019). <<Peroxigenases P450: Estudo da Relação Enzima/Substrato para Aplicação em Bioenergia>>. [[http://pages.cnpem.br/pibic/wp-content/uploads/sites/52/2019/04/Peroxigenases-P450-Estudo-da-rela%C3%A7%C3%A3o-enzima-substrato-para-aplica%C3%A7%C3%A3o-em-bioenergia.pdf|CNPEM e CTBE]])].
  
-Outra propriedade importante, que justifica o uso das enzimas nos processos bioenergéticos, é a sua originalidade, ou seja, para cada característica da reação a ser feita existe um tipo específico de enzima a ser utilizada, de forma que, o processo em geral tenha um melhor rendimento, além de ser biodegradável e resistente a condições extremas de temperatura e pressão, mantendo sua aplicação alinhada com a narrativa da sustentabilidade[(cite:#39)].\\+Outra propriedade importante, que justifica o uso das enzimas nos processos bioenergéticos, é a sua originalidade, ou seja, para cada característica da reação a ser feita existe um tipo específico de enzima a ser utilizada, de forma que, o processo em geral tenha um melhor rendimento, além de ser biodegradável e resistente a condições extremas de temperatura e pressão, mantendo sua aplicação alinhada com a narrativa da sustentabilidade[(cite:#50)].\\
  
 Existem muitos projetos de pesquisas científicas que identificam enzimas aptas para a produção da bioenergia, isto é, aquelas que são capazes de degradar a biomassa para que assim se otimizem os processos de produção desse novo modelo energético. Uma das pesquisas, com participação: da Universidade de York, FAPESP e do conselho do Reino Unido, busca alternativas para substituição do combustível a base de petróleo, buscando como ideia central de projeto, encontrar diferentes enzimas para a produção dos biocombustíveis e energia elétrica[(cite:> Alisson, E. (2016). <<FAPESP e BBSRC aplicam 19 milhões de reais em Pesquisas Sobre Biocombustíveis Avançados>>. [[http://agencia.fapesp.br/fapesp-e-bbsrc-aplicam-r-19-milhoes-em-pesquisas-sobre-biocombustiveis-avancados/24222/|Agência FAPESP]])].\\ Existem muitos projetos de pesquisas científicas que identificam enzimas aptas para a produção da bioenergia, isto é, aquelas que são capazes de degradar a biomassa para que assim se otimizem os processos de produção desse novo modelo energético. Uma das pesquisas, com participação: da Universidade de York, FAPESP e do conselho do Reino Unido, busca alternativas para substituição do combustível a base de petróleo, buscando como ideia central de projeto, encontrar diferentes enzimas para a produção dos biocombustíveis e energia elétrica[(cite:> Alisson, E. (2016). <<FAPESP e BBSRC aplicam 19 milhões de reais em Pesquisas Sobre Biocombustíveis Avançados>>. [[http://agencia.fapesp.br/fapesp-e-bbsrc-aplicam-r-19-milhoes-em-pesquisas-sobre-biocombustiveis-avancados/24222/|Agência FAPESP]])].\\
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 A nomenclatura das enzimas pode ser feita de três diferentes maneiras.[(cite:> NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS. https://wp.ufpel.edu.br/aquitembioquimica/files/2018/06/Nomenclatura-e-classifica%C3%A7%C3%A3o-das-enzimas.pdf. Acesso em: 05 jul. 2020.)] Sendo elas : A nomenclatura das enzimas pode ser feita de três diferentes maneiras.[(cite:> NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS. https://wp.ufpel.edu.br/aquitembioquimica/files/2018/06/Nomenclatura-e-classifica%C3%A7%C3%A3o-das-enzimas.pdf. Acesso em: 05 jul. 2020.)] Sendo elas :
  
-1. __Nome usual__: Compreende as enzimas com utilização mais recorrente e consagradas pelo uso, como a Pepsina, Tripsina e a Ptialina. [(cite:#45)]+1. __Nome usual__: Compreende as enzimas com utilização mais recorrente e consagradas pelo uso, como a Pepsina, Tripsina e a Ptialina[(cite:#56)].
  
-2. __Nome Recomendado__: Para efeitos técnicos e profissionais, usam-se os Nomes Recomendados, nos quais são adicionados ao nome do substrato a qual a enzima atua, o sufixo "ase". Um exemplo de Enzima com Nome Recomendado é a Urease, que catalisa a reação de hidrólise da ureia em Amônia (NH4) e gás carbônico (CO2]. [(cite:#45)]+2. __Nome Recomendado__: Para efeitos técnicos e profissionais, usam-se os Nomes Recomendados, nos quais são adicionados ao nome do substrato a qual a enzima atua, o sufixo "ase". Um exemplo de Enzima com Nome Recomendado é a Urease, que catalisa a reação de hidrólise da ureia em Amônia (NH4) e gás carbônico (CO2)[(cite:#56)].
  
 3. __Nome Sistemático__:  Para publicações científicas e pesquisas mais aprofundadas, o ideal é que se utilizem nomeações que especifiquem exatamente qual enzima está sendo tratada e, suas funcionalidades, para isso, é utilizado seu **Nome Sistemático**. Instituído pela União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB), o Nome Sistemático das enzimas, carrega consigo, preciosas informações das mesmas, para isso, normalmente este nome é divido em três partes: o nome do substrato, o tipo de reação catalizada e o sufixo -ase.  3. __Nome Sistemático__:  Para publicações científicas e pesquisas mais aprofundadas, o ideal é que se utilizem nomeações que especifiquem exatamente qual enzima está sendo tratada e, suas funcionalidades, para isso, é utilizado seu **Nome Sistemático**. Instituído pela União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB), o Nome Sistemático das enzimas, carrega consigo, preciosas informações das mesmas, para isso, normalmente este nome é divido em três partes: o nome do substrato, o tipo de reação catalizada e o sufixo -ase. 
-Além do Nome Sistemático, as enzimas também recebem numerações, chamadas de Números EC (Enzyme Commission Numbers). Este sistema de numeração permite relacionar cada enzima de com sua reações químicas de catalisação. Também convencionado pela IUBMB, a numeração de uma enzima é feita pela sigla EC (Enzyme Commission) seguida de quatro números, que a identificam. [(cite:#45)]+Além do Nome Sistemático, as enzimas também recebem numerações, chamadas de Números EC (Enzyme Commission Numbers). Este sistema de numeração permite relacionar cada enzima de com sua reações químicas de catalisação. Também convencionado pela IUBMB, a numeração de uma enzima é feita pela sigla EC (Enzyme Commission) seguida de quatro números, que a identificam[(cite:#56)].
  
-A seguir, estão apresentadas as Classes, subclasses, grupos de atuações e funções[(cite:#45)] [(cite:> CLASSIFICAÇÃO E NOMENCLATURA DE ENZIMAS. https://users.med.up.pt/~ruifonte/PDFs/PDFs_arquivados_anos_anteriores/PDFs_2012-2013/slides-introd_enzimas_ACB_parte2.pdf. Acesso em: 05 jul. 2020.)]:+A seguir, estão apresentadas as Classes, subclasses, grupos de atuações e funções[(cite:#56)][(cite:> Branco, A. C.; Fontes, R. (2013). <<Classificação e Nomenclatura de Enzimas>>. [[https://users.med.up.pt/~ruifonte/PDFs/PDFs_arquivados_anos_anteriores/PDFs_2012-2013/slides-introd_enzimas_ACB_parte2.pdf |Faculdade de Medicina - Universidade do Porto]])]:
  
-1) Oxido-redutases (catalisam as reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons – Desidrogenases e Oxidases). [(cite:#45)]+1) Oxido-redutases (catalisam as reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons – Desidrogenases e Oxidases). [(cite:#56)]
   * 1.1.atuando em CH-OH    * 1.1.atuando em CH-OH 
   * 1.2.atuando em C=O    * 1.2.atuando em C=O 
Linha 322: Linha 348:
   * 1.5.atuando em CH-NH-    * 1.5.atuando em CH-NH- 
   * 1.6.atuando em NADH, NADPH    * 1.6.atuando em NADH, NADPH 
-2) Transferases (reações de transferência de grupos funcionais como amina, fosfato, acil, carboxil, transferem do grupo doador para um receptor). [(cite:#45)]+2) Transferases (reações de transferência de grupos funcionais como amina, fosfato, acil, carboxil, transferem do grupo doador para um receptor). [(cite:#56)]
   * 2.1.grupos com um carbono    * 2.1.grupos com um carbono 
   * 2.2.grupos aldeído ou cetona    * 2.2.grupos aldeído ou cetona 
Linha 329: Linha 355:
   * 2.7.grupos fosfatos    * 2.7.grupos fosfatos 
   * 2.8.grupos contendo enxofre   * 2.8.grupos contendo enxofre
-3) Hidrolases (reações de hidrólise de ligação covalente, onde ocorre a quebra de uma molécula em moléculas menores com a água). [(cite:#45)]+3) Hidrolases (reações de hidrólise de ligação covalente, onde ocorre a quebra de uma molécula em moléculas menores com a água). [(cite:#56)]
   * 3.1.ésteres    * 3.1.ésteres 
   * 3.2.ligações glicosídicas    * 3.2.ligações glicosídicas 
Linha 335: Linha 361:
   * 3.5.outras ligações C-N    * 3.5.outras ligações C-N 
   * 3.6.anidridos ácidos     * 3.6.anidridos ácidos  
-4) Liases (adição de grupos a duplas ligações ou remoção de grupos deixando dupla ligação, clivagem de ligações em a ação da água). [(cite:#45)]+4) Liases (adição de grupos a duplas ligações ou remoção de grupos deixando dupla ligação, clivagem de ligações em a ação da água). [(cite:#56)]
   * 4.1. =C=C=    * 4.1. =C=C= 
   * 4.2. =C=O    * 4.2. =C=O 
   * 4.3. =C=N-   * 4.3. =C=N-
-5) Isomerases (reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos - Epimerases). [(cite:#45)]+5) Isomerases (reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos - Epimerases). [(cite:#56)]
   * 5.1.racemases   * 5.1.racemases
-6) Ligases (condensação de duas moléculas, sempre às custas de energia, geralmente do ATP - Sintetases). [(cite:#45)]+6) Ligases (condensação de duas moléculas, sempre às custas de energia, geralmente do ATP - Sintetases). [(cite:#56)]
   * 6.1. C-O    * 6.1. C-O 
   * 6.2. C-S    * 6.2. C-S 
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