fa733:enzimologia
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fa733:enzimologia [14/07/2020 01:08] – [Cinética] Maria Isabel Martins De Oliveira | fa733:enzimologia [22/09/2022 17:33] (atual) – edição externa 127.0.0.1 | ||
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No estômago, ocorre a liberação de enzimas pepsina, juntamente com outros produtos que caracterizam o suco gástrico. O estômago então realiza movimentos peristálticos para a mistura do bolo alimentar com o suco gástrico para a atuação da pepsina, que permite a conversão de proteínas em polipeptídeos e aminoácidos [(cite:# | No estômago, ocorre a liberação de enzimas pepsina, juntamente com outros produtos que caracterizam o suco gástrico. O estômago então realiza movimentos peristálticos para a mistura do bolo alimentar com o suco gástrico para a atuação da pepsina, que permite a conversão de proteínas em polipeptídeos e aminoácidos [(cite:# | ||
- | Já no intestino delgado, são liberadas uma série de enzimas (como a tripsina que transforma proteínas em aminoácidos; | + | Já no intestino delgado, são liberadas uma série de enzimas (como a tripsina que transforma proteínas em aminoácidos; |
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A absoluta especificidade que algumas enzimas exibem, é uma das características que faz com que seu diagnostico seja importante. Ou seja, algumas enzimas irão catalizar uma reação particular enquanto outras podem ser especificas para um tipo de ligação química ou grupo funcional. Esses tipos de especificidade são classificados em quatro grupos[(cite:> | A absoluta especificidade que algumas enzimas exibem, é uma das características que faz com que seu diagnostico seja importante. Ou seja, algumas enzimas irão catalizar uma reação particular enquanto outras podem ser especificas para um tipo de ligação química ou grupo funcional. Esses tipos de especificidade são classificados em quatro grupos[(cite:> | ||
- | 1. Especificidade absoluta: a enzima catalise uma unica reação [(cite:#6)]. | + | 1. Especificidade absoluta: a enzima catalise uma unica reação [(cite:#7)]. |
- | 2. Especificidade de Grupo: a enzima ira agir somente em moléculas com um grupo funcional especifico (ex: grupos amino, fosfato e metil)[(cite:# | + | 2. Especificidade de Grupo: a enzima ira agir somente em moléculas com um grupo funcional especifico (ex: grupos amino, fosfato e metil)[(cite:# |
- | 3. Especificidade de ligação: a enzima ira agir em um tipo particular de ligação química, independente do resto da estrutura molecular[(cite:# | + | 3. Especificidade de ligação: a enzima ira agir em um tipo particular de ligação química, independente do resto da estrutura molecular[(cite:# |
- | 4. Especificidade Estereoquímica: | + | 4. Especificidade Estereoquímica: |
- | A denominação de cada enzima pode ser dado de acordo com a reação química no qual ocorrem a catálise ou em relação ao substrato em que se ligam, acrescentando-se o sufixo "// | + | A denominação de cada enzima pode ser dado de acordo com a reação química no qual ocorrem a catálise ou em relação ao substrato em que se ligam, acrescentando-se o sufixo "// |
São classificadas em 6 grupos diferentes, separadas de acordo com o tipo de reação química que participam [(cite:> Magalhães, L. << | São classificadas em 6 grupos diferentes, separadas de acordo com o tipo de reação química que participam [(cite:> Magalhães, L. << | ||
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A principal função das enzimas é agir como catalisador no processo de reações químicas. Catalisar significa acelerar um processo, fazendo com que o tempo de reação seja menor, e no caso das enzimas, elas executam esta função **provocando a diminuição da energia de ativação das reações**, | A principal função das enzimas é agir como catalisador no processo de reações químicas. Catalisar significa acelerar um processo, fazendo com que o tempo de reação seja menor, e no caso das enzimas, elas executam esta função **provocando a diminuição da energia de ativação das reações**, | ||
Esse ganho na velocidade pode chegar na proporção de 10 elevado a 17 se comparado com a reação sem as mesmas. | Esse ganho na velocidade pode chegar na proporção de 10 elevado a 17 se comparado com a reação sem as mesmas. | ||
- | A catálise inicia-se no momento em que se a enzima se liga ao substrato reagente. Essa ligação ocorre em uma região da enzima denominada **sitio ativo**, o substrato necessita ter a forma espacial adequada, para se alojar neste local e, grupos químicos ideais para realizar as ligações com os radicais, ademais, é necessária a inclusão de uma certa quantidade de energia no processo, comumente, na forma de calor para que a reação ocorra.[(cite:# | + | A catálise inicia-se no momento em que se a enzima se liga ao substrato reagente. Essa ligação ocorre em uma região da enzima denominada **sitio ativo**, o substrato necessita ter a forma espacial adequada, para se alojar neste local e, grupos químicos ideais para realizar as ligações com os radicais, ademais, é necessária a inclusão de uma certa quantidade de energia no processo, comumente, na forma de calor para que a reação ocorra.[(cite:# |
Uma característica importante deste processo, para garantir que ocorra da melhor maneira, é a temperatura. Pois, sempre há um valor ideal em que a eficiência da reação será mais alta e próxima do ideal. Por exemplo, nos animais homeotérmicos esta temperatura ideal está entre 35ºC e 40ºC, conforme indicado no gráfico abaixo. Portanto, partindo de temperaturas baixas, conforme haja aumento, a velocidade das reações também aumentam até o ponto de temperatura ideal. Mas, ao ocorrer um aumento além deste ponto, a velocidade tende a diminuir, pois as enzimas começam a sofrer desnaturação, | Uma característica importante deste processo, para garantir que ocorra da melhor maneira, é a temperatura. Pois, sempre há um valor ideal em que a eficiência da reação será mais alta e próxima do ideal. Por exemplo, nos animais homeotérmicos esta temperatura ideal está entre 35ºC e 40ºC, conforme indicado no gráfico abaixo. Portanto, partindo de temperaturas baixas, conforme haja aumento, a velocidade das reações também aumentam até o ponto de temperatura ideal. Mas, ao ocorrer um aumento além deste ponto, a velocidade tende a diminuir, pois as enzimas começam a sofrer desnaturação, | ||
- | Outro fator que pode influenciar na velocidade da reação é o potencial hidrogeniônico (pH), onde a enzima se encontra e, tendo o ponto de pH ideal, como sendo o ponto onde a enzima esta mais ativa. Por exemplo: a enzima Tripsina tem alta velocidade de reação a um pH 6, e a Fosfatase alcalina a 9. Contudo, em uma solução de pH 2 que é a ideal para a Pepsina a maioria das enzimas seriam desnaturadas. O pH também pode alternar as cargas de um sitio ativo ou até mesmo a própria configuração da proteína[(cite:# | + | Outro fator que pode influenciar na velocidade da reação é o potencial hidrogeniônico (pH), onde a enzima se encontra e, tendo o ponto de pH ideal, como sendo o ponto onde a enzima esta mais ativa. Por exemplo: a enzima Tripsina tem alta velocidade de reação a um pH 6, e a Fosfatase alcalina a 9. Contudo, em uma solução de pH 2 que é a ideal para a Pepsina a maioria das enzimas seriam desnaturadas. O pH também pode alternar as cargas de um sitio ativo ou até mesmo a própria configuração da proteína[(cite:# |
+ | )]. | ||
Por fim, outra característica que influencia o desempenho enzimático é a própria concentração de enzimas. A quantidade de enzimas é medida pela atividade enzimática das mesmas. Qualquer mudança na quantidade de produto formado, em um determinado tempo, será dependente do nível de enzimas presentes. A essas reações se da o nome de **Ordem Zero**. Nessas reações, as taxas de formação desse produto, não dependem da concentração do substrato e são iguais a uma constante **k** [(cite:# | Por fim, outra característica que influencia o desempenho enzimático é a própria concentração de enzimas. A quantidade de enzimas é medida pela atividade enzimática das mesmas. Qualquer mudança na quantidade de produto formado, em um determinado tempo, será dependente do nível de enzimas presentes. A essas reações se da o nome de **Ordem Zero**. Nessas reações, as taxas de formação desse produto, não dependem da concentração do substrato e são iguais a uma constante **k** [(cite:# | ||
Conforme a tabela abaixo, podemos notar que, a equação da taxa de Ordem Zero não depende da concentração da substância. Para reação de primeira ordem, a taxa é proporcional a primeira potência da concentração do substrato, já as de segunda ordem, a taxa é proporcional ao quadrado da concentração da substância. Para mais de um reagente, | Conforme a tabela abaixo, podemos notar que, a equação da taxa de Ordem Zero não depende da concentração da substância. Para reação de primeira ordem, a taxa é proporcional a primeira potência da concentração do substrato, já as de segunda ordem, a taxa é proporcional ao quadrado da concentração da substância. Para mais de um reagente, | ||
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== Inibição enzimática == | == Inibição enzimática == | ||
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onde se localiza o nível máximo de energia na reação, ocorre a separação de reagentes em produtos e é, por sua vez, altamente instável. A aceleração da velocidade da reação, realizado pelas enzimas, é devido à diminuição da energia livre de ativação da mesma, sem que ocorra alterações termodinâmicas[(cite:> | onde se localiza o nível máximo de energia na reação, ocorre a separação de reagentes em produtos e é, por sua vez, altamente instável. A aceleração da velocidade da reação, realizado pelas enzimas, é devido à diminuição da energia livre de ativação da mesma, sem que ocorra alterações termodinâmicas[(cite:> | ||
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As enzimas atuam de maneira ordenada de modo que substratos específicos se conectam às enzimas em locais específicos onde, ao fim de cada reação são liberadas para que possam se recompor e serem utilizadas em novas reações[(cite:> | As enzimas atuam de maneira ordenada de modo que substratos específicos se conectam às enzimas em locais específicos onde, ao fim de cada reação são liberadas para que possam se recompor e serem utilizadas em novas reações[(cite:> | ||
[{{ : | [{{ : | ||
+ | |||
+ | Diante disso, sabendo que no modelo do encaixe induzido a formação de ligações covalentes determinam a especificidade para o ES encontrado no sítio ativo (catálico) presente na enzima, e que a própria ligação do substrato incita a formação desse local em específico, | ||
+ | Temos em A, na figura, que a enzima apresenta um sítio catálitico formado pelos resíduos de Tyr 248 e por Glu 270, em vermelho um acima e outro no centro, e também pelo átomo de zinco (Zn2+), em azul. Já na parte B da figura, há uma grande mudança conformacional ao redor do sítio ativo da " | ||
=== Componentes da Ação Enzimática === | === Componentes da Ação Enzimática === | ||
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=== Ligação da Enzima ao Substrato === | === Ligação da Enzima ao Substrato === | ||
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**Chave - Fechadura**\\ | **Chave - Fechadura**\\ | ||
O modelo chave- fechadura, proposto por [[https:// | O modelo chave- fechadura, proposto por [[https:// | ||
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**Encaixe Induzido**\\ | **Encaixe Induzido**\\ | ||
- | Em 1958, [[https:// | + | |
+ | Em 1958, [[https:// | ||
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+ | A teoria do encaixe induzido (//Induced Fit theory//) é estabelecida nos seguintes termos:\\ | ||
+ | **I)** é necessária a orientação precisa dos grupos catalíticos para a ação enzimática ocorrer; | ||
+ | **II)** o substrato causa uma mudança significativa na relação tridimensional dos aminoácidos no local ativo;\\ | ||
+ | **III)** As alterações na estrutura da proteína causadas pelo substrato irão deslocar os grupos catalíticos para o seu devido alinhamento, | ||
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+ | Daniel Koshland | ||
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+ | **(a)** na ausência de um ligante, a proteína alostérica existe em apenas uma conformação; | ||
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+ | **(b)** a ligação do ligante a uma sub-unidade produz uma alteração conformacional da própria subunidade, e essa alteração, | ||
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+ | Deve ocorrer o alinhamento dos grupos catalíticos e os grupos de ligação devem ser otimizados para o estado de transição. Quando a enzima possui pequenas movimentações necessárias para que ocorra a catálise, que é gerado pela ligação com o substrato, a ação enzimática ocorre. | ||
+ | Essas teorias são de extrema importância para a análise do aumento de cepas de organismos resistentes a determinados medicamentos. Além do mais, por a enzima assumir uma forma flexível permite a ligação a um local " | ||
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[{{ : | [{{ : | ||
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+ | Diante disso, sabendo que no modelo do encaixe induzido a formação de ligações covalentes determinam a especificidade para o ES encontrado no sítio ativo (catalítico) presente na enzima, e que a própria ligação do substrato incita a formação desse local em específico, | ||
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+ | {{ : | ||
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+ | Temos em A, na figura, que a enzima apresenta um sítio catálitico formado pelos resíduos de Tyr 248 e por Glu 270, em vermelho um acima e outro no centro, e também pelo átomo de zinco (Zn2+), em azul. Já na parte B da figura, há uma grande mudança conformacional ao redor do sítio ativo da " | ||
=== Fatores que Influenciam a Ação Enzimática === | === Fatores que Influenciam a Ação Enzimática === | ||
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**pH**\\ | **pH**\\ | ||
O [[https:// | O [[https:// | ||
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A tabela e a figura abaixo mostram os valores de pH ótimo de algumas enzimas[(cite:> | A tabela e a figura abaixo mostram os valores de pH ótimo de algumas enzimas[(cite:> | ||
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**Temperatura**\\ | **Temperatura**\\ | ||
- | Como na maioria das reações químicas, a velocidade das reações enzimáticas são afetadas pela temperatura. De acordo com estudos feitos por Worthington (2019), a reação de catalização de uma enzima torna-se mais rápida à medida que a temperatura aumenta, uma vez que a uma temperatura de 10ºC foi possível observar atividade de 50 a 100% das enzimas e, a uma temperatura relativamente baixa como, por exemplo, | + | Como na maioria das reações químicas, a velocidade das reações enzimáticas são afetadas pela temperatura. De acordo com estudos feitos por Worthington (2019), a reação de catalização de uma enzima torna-se mais rápida à medida que a temperatura aumenta, uma vez que a uma temperatura de 10ºC foi possível observar atividade de 50 a 100% das enzimas e, a uma temperatura relativamente baixa como, por exemplo, |
- | A enzima somente manterá sua atividade catalítica ativa quando a temperatura que a mesma se encontra estiver numa determinada faixa a qual a enzima é estável. Por exemplo, enzimas de bactérias termofílicas (que habitam fontes de água extremamente quentes), como a [[https:// | + | A enzima somente manterá sua atividade catalítica ativa quando a temperatura que a mesma se encontra estiver numa determinada faixa a qual a enzima é estável. Por exemplo, enzimas de bactérias termofílicas (que habitam fontes de água extremamente quentes), como a [[https:// |
**Fatores que envolvem componentes da reação**\\ | **Fatores que envolvem componentes da reação**\\ | ||
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A partir da Equação de Michaelis-Menten, | A partir da Equação de Michaelis-Menten, | ||
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- | prática [(cite:# | + | |
O diagrama de Lineweaver-Burke, | O diagrama de Lineweaver-Burke, | ||
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Pesquisadores brasileiros do Centro de Tecnologia Canavieira, em parceria com a Embrapa Agroenergia do Distrito Federal, desenvolveram um meio para se obter etanol com bagaço e palha da cana-de-açúcar para melhorar a indústria de etanol de segunda geração (E2G): um coquetel de enzimas denominado CMX, que é uma mistura enzimática obtida de três microrganismos que tem alto rendimento para desconstruir a biomassa da cana-de-açúcar[(cite:> | Pesquisadores brasileiros do Centro de Tecnologia Canavieira, em parceria com a Embrapa Agroenergia do Distrito Federal, desenvolveram um meio para se obter etanol com bagaço e palha da cana-de-açúcar para melhorar a indústria de etanol de segunda geração (E2G): um coquetel de enzimas denominado CMX, que é uma mistura enzimática obtida de três microrganismos que tem alto rendimento para desconstruir a biomassa da cana-de-açúcar[(cite:> | ||
- | Esse coquetel não só poderia impulsionar o mercado de etanol no brasil, fazendo com que uma usina com produção anual de 70 mil toneladas fosse capaz de ter ganhos de R$50 milhões, mas também, tornaria possível uma grande expansão de outros setores da indústria como o de rações e têxtil[(cite:# | + | Esse coquetel não só poderia impulsionar o mercado de etanol no brasil, fazendo com que uma usina com produção anual de 70 mil toneladas fosse capaz de ter ganhos de R$50 milhões, mas também, tornaria possível uma grande expansão de outros setores da indústria como o de rações e têxtil[(cite:# |
Seguindo essa lógica demonstrada pelo exemplo acima, a principal aplicação das enzimas na bioenergia se dá pela eficácia e velocidade com que transforma Biomassa em Bioenergia, através da hidrólise (e posteriormente fermentação) [(cite:> Silva, J. C. A. << | Seguindo essa lógica demonstrada pelo exemplo acima, a principal aplicação das enzimas na bioenergia se dá pela eficácia e velocidade com que transforma Biomassa em Bioenergia, através da hidrólise (e posteriormente fermentação) [(cite:> Silva, J. C. A. << | ||
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A busca recente por sustentabilidade e energia limpa, também criou a necessidade de se desenvolverem combustíveis com características físico-químicas próximas das características atuais (como exemplo, os " | A busca recente por sustentabilidade e energia limpa, também criou a necessidade de se desenvolverem combustíveis com características físico-químicas próximas das características atuais (como exemplo, os " | ||
- | Outra propriedade importante, que justifica o uso das enzimas nos processos bioenergéticos, | + | Outra propriedade importante, que justifica o uso das enzimas nos processos bioenergéticos, |
Existem muitos projetos de pesquisas científicas que identificam enzimas aptas para a produção da bioenergia, isto é, aquelas que são capazes de degradar a biomassa para que assim se otimizem os processos de produção desse novo modelo energético. Uma das pesquisas, com participação: | Existem muitos projetos de pesquisas científicas que identificam enzimas aptas para a produção da bioenergia, isto é, aquelas que são capazes de degradar a biomassa para que assim se otimizem os processos de produção desse novo modelo energético. Uma das pesquisas, com participação: | ||
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A nomenclatura das enzimas pode ser feita de três diferentes maneiras.[(cite:> | A nomenclatura das enzimas pode ser feita de três diferentes maneiras.[(cite:> | ||
- | 1. __Nome usual__: Compreende as enzimas com utilização mais recorrente e consagradas pelo uso, como a Pepsina, Tripsina e a Ptialina. [(cite:#55)] | + | 1. __Nome usual__: Compreende as enzimas com utilização mais recorrente e consagradas pelo uso, como a Pepsina, Tripsina e a Ptialina[(cite:# |
- | 2. __Nome Recomendado__: | + | 2. __Nome Recomendado__: |
3. __Nome Sistemático__: | 3. __Nome Sistemático__: | ||
- | Além do Nome Sistemático, | + | Além do Nome Sistemático, |
- | A seguir, estão apresentadas as Classes, subclasses, grupos de atuações e funções[(cite:# | + | A seguir, estão apresentadas as Classes, subclasses, grupos de atuações e funções[(cite:# |
- | 1) Oxido-redutases (catalisam as reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons – Desidrogenases e Oxidases). [(cite:#55)] | + | 1) Oxido-redutases (catalisam as reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons – Desidrogenases e Oxidases). [(cite:#56)] |
* 1.1.atuando em CH-OH | * 1.1.atuando em CH-OH | ||
* 1.2.atuando em C=O | * 1.2.atuando em C=O | ||
Linha 319: | Linha 348: | ||
* 1.5.atuando em CH-NH- | * 1.5.atuando em CH-NH- | ||
* 1.6.atuando em NADH, NADPH | * 1.6.atuando em NADH, NADPH | ||
- | 2) Transferases (reações de transferência de grupos funcionais como amina, fosfato, acil, carboxil, transferem do grupo doador para um receptor). [(cite:#55)] | + | 2) Transferases (reações de transferência de grupos funcionais como amina, fosfato, acil, carboxil, transferem do grupo doador para um receptor). [(cite:#56)] |
* 2.1.grupos com um carbono | * 2.1.grupos com um carbono | ||
* 2.2.grupos aldeído ou cetona | * 2.2.grupos aldeído ou cetona | ||
Linha 326: | Linha 355: | ||
* 2.7.grupos fosfatos | * 2.7.grupos fosfatos | ||
* 2.8.grupos contendo enxofre | * 2.8.grupos contendo enxofre | ||
- | 3) Hidrolases (reações de hidrólise de ligação covalente, onde ocorre a quebra de uma molécula em moléculas menores com a água). [(cite:#55)] | + | 3) Hidrolases (reações de hidrólise de ligação covalente, onde ocorre a quebra de uma molécula em moléculas menores com a água). [(cite:#56)] |
* 3.1.ésteres | * 3.1.ésteres | ||
* 3.2.ligações glicosídicas | * 3.2.ligações glicosídicas | ||
Linha 332: | Linha 361: | ||
* 3.5.outras ligações C-N | * 3.5.outras ligações C-N | ||
* 3.6.anidridos ácidos | * 3.6.anidridos ácidos | ||
- | 4) Liases (adição de grupos a duplas ligações ou remoção de grupos deixando dupla ligação, clivagem de ligações em a ação da água). [(cite:#55)] | + | 4) Liases (adição de grupos a duplas ligações ou remoção de grupos deixando dupla ligação, clivagem de ligações em a ação da água). [(cite:#56)] |
* 4.1. =C=C= | * 4.1. =C=C= | ||
* 4.2. =C=O | * 4.2. =C=O | ||
* 4.3. =C=N- | * 4.3. =C=N- | ||
- | 5) Isomerases (reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos - Epimerases). [(cite:#55)] | + | 5) Isomerases (reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos - Epimerases). [(cite:#56)] |
* 5.1.racemases | * 5.1.racemases | ||
- | 6) Ligases (condensação de duas moléculas, sempre às custas de energia, geralmente do ATP - Sintetases). [(cite:#55)] | + | 6) Ligases (condensação de duas moléculas, sempre às custas de energia, geralmente do ATP - Sintetases). [(cite:#56)] |
* 6.1. C-O | * 6.1. C-O | ||
* 6.2. C-S | * 6.2. C-S |
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