Diferenças

Aqui você vê as diferenças entre duas revisões dessa página.

--- fa733:enzimologia [03/08/2020 03:01] – [Termodinâmica] bruno.bernal
+++ fa733:enzimologia [22/09/2022 17:33] (atual) – edição externa 127.0.0.1
@@ Linha 108: / Linha 108: @@
 [{{ :fa733:grafico_termodinamica.png?direct | Figura 06. Gráficos que Exemplificam as Reações Exergônicas e Endergônicas. [(cite:>BORGES, J. C. <<Enzimas>[[https://edisciplinas.usp.br/pluginfile.php/3173462/mod_resource/content/1/Aula06BioqAvan_Enzimas.pdf | Universidade de São Paulo]])]}}]\\
+Diante disso, sabendo que no modelo do encaixe induzido a formação de ligações covalentes determinam a especificidade para o ES encontrado no sítio ativo (catálico) presente na enzima, e que a própria ligação do substrato incita a formação desse local em específico, através da mudança na organização molecular, o modelo de encaixe induzido pode ser mostrado pela Carbopeptidase, pela figura a seguir.
+Temos em A, na figura, que a enzima apresenta um sítio catálitico formado pelos resíduos de Tyr 248 e por Glu 270, em vermelho um acima e outro no centro, e também pelo átomo de zinco (Zn2+), em azul. Já na parte B da figura, há uma grande mudança conformacional ao redor do sítio ativo da "carboxipeptidase A" ocasionada pela ligação do substrato dipeptídico glicil-L-tirosina, apresentado em verde.
 === Componentes da Ação Enzimática ===
@@ Linha 151: / Linha 154: @@
 [{{ :fa733:induzido.jpeg?direct | Figura 08. Modelo Induzido [(cite:>[[https://www.researchgate.net/figure/Figura-56-Modelo-de-ajuste-induzido-para-a-enzima-e-seu-substrato_fig21_311994359]])]}}]\\
+Diante disso, sabendo que no modelo do encaixe induzido a formação de ligações covalentes determinam a especificidade para o ES encontrado no sítio ativo (catalítico) presente na enzima, e que a própria ligação do substrato incita a formação desse local em específico, através da mudança na organização molecular, o modelo de encaixe induzido pode ser mostrado pela Carbopeptidase, pela figura a seguir.
+{{ :fa733:carbopeptidase_modelo_encaixe_induzido.png?600 |}}
+Temos em A, na figura, que a enzima apresenta um sítio catálitico formado pelos resíduos de Tyr 248 e por Glu 270, em vermelho um acima e outro no centro, e também pelo átomo de zinco (Zn2+), em azul. Já na parte B da figura, há uma grande mudança conformacional ao redor do sítio ativo da "carboxipeptidase A" ocasionada pela ligação do substrato dipeptídico glicil-L-tirosina, apresentado em verde.
 === Fatores que Influenciam a Ação Enzimática ===
@@ Linha 157: / Linha 166: @@
 **pH**\\
 O [[https://pt.wikipedia.org/wiki/PH |pH]] de uma enzima é denominado ótimo quando sua atividade catalítica é máxima. A enzima tem sua atividade de reação afetada (reduzida) quando possui valor de pH variando em torno do seu pH ótimo e pode sofrer [[https://pt.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-acids/a/orders-of-protein-structure |desnaturação]] quando essas variações de valores de pH é considerada brusca, ou seja, a enzima perde sua atividade biológica[(cite:> <<Desnaturação>> [[https://pt.wikipedia.org/wiki/Desnaturação | Wikipedia]])].\\
 A tabela e a figura abaixo mostram os valores de pH ótimo de algumas enzimas[(cite:> Chaves & Mello-Farias. (2008). <<Enzimas - Bioquímica>>. [[https://wp.ufpel.edu.br/aquitembioquimica/files/2018/06/06-Enzimas-PDF.pdf | Universidade Federal de Pelotas]])].\\