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fa733:enzimologia

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fa733:enzimologia [03/08/2020 17:51] – Rafael Minazaki Pereirafa733:enzimologia [22/09/2022 17:33] (atual) – edição externa 127.0.0.1
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 Diante disso, sabendo que no modelo do encaixe induzido a formação de ligações covalentes determinam a especificidade para o ES encontrado no sítio ativo (catalítico) presente na enzima, e que a própria ligação do substrato incita a formação desse local em específico, através da mudança na organização molecular, o modelo de encaixe induzido pode ser mostrado pela Carbopeptidase, pela figura a seguir. Diante disso, sabendo que no modelo do encaixe induzido a formação de ligações covalentes determinam a especificidade para o ES encontrado no sítio ativo (catalítico) presente na enzima, e que a própria ligação do substrato incita a formação desse local em específico, através da mudança na organização molecular, o modelo de encaixe induzido pode ser mostrado pela Carbopeptidase, pela figura a seguir.
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 +{{ :fa733:carbopeptidase_modelo_encaixe_induzido.png?600 |}}
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 Temos em A, na figura, que a enzima apresenta um sítio catálitico formado pelos resíduos de Tyr 248 e por Glu 270, em vermelho um acima e outro no centro, e também pelo átomo de zinco (Zn2+), em azul. Já na parte B da figura, há uma grande mudança conformacional ao redor do sítio ativo da "carboxipeptidase A" ocasionada pela ligação do substrato dipeptídico glicil-L-tirosina, apresentado em verde. Temos em A, na figura, que a enzima apresenta um sítio catálitico formado pelos resíduos de Tyr 248 e por Glu 270, em vermelho um acima e outro no centro, e também pelo átomo de zinco (Zn2+), em azul. Já na parte B da figura, há uma grande mudança conformacional ao redor do sítio ativo da "carboxipeptidase A" ocasionada pela ligação do substrato dipeptídico glicil-L-tirosina, apresentado em verde.
  
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 **pH**\\ **pH**\\
 O [[https://pt.wikipedia.org/wiki/PH |pH]] de uma enzima é denominado ótimo quando sua atividade catalítica é máxima. A enzima tem sua atividade de reação afetada (reduzida) quando possui valor de pH variando em torno do seu pH ótimo e pode sofrer [[https://pt.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-acids/a/orders-of-protein-structure |desnaturação]] quando essas variações de valores de pH é considerada brusca, ou seja, a enzima perde sua atividade biológica[(cite:> <<Desnaturação>> [[https://pt.wikipedia.org/wiki/Desnaturação | Wikipedia]])].\\ O [[https://pt.wikipedia.org/wiki/PH |pH]] de uma enzima é denominado ótimo quando sua atividade catalítica é máxima. A enzima tem sua atividade de reação afetada (reduzida) quando possui valor de pH variando em torno do seu pH ótimo e pode sofrer [[https://pt.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-acids/a/orders-of-protein-structure |desnaturação]] quando essas variações de valores de pH é considerada brusca, ou seja, a enzima perde sua atividade biológica[(cite:> <<Desnaturação>> [[https://pt.wikipedia.org/wiki/Desnaturação | Wikipedia]])].\\
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 A tabela e a figura abaixo mostram os valores de pH ótimo de algumas enzimas[(cite:> Chaves & Mello-Farias. (2008). <<Enzimas - Bioquímica>>. [[https://wp.ufpel.edu.br/aquitembioquimica/files/2018/06/06-Enzimas-PDF.pdf | Universidade Federal de Pelotas]])].\\ A tabela e a figura abaixo mostram os valores de pH ótimo de algumas enzimas[(cite:> Chaves & Mello-Farias. (2008). <<Enzimas - Bioquímica>>. [[https://wp.ufpel.edu.br/aquitembioquimica/files/2018/06/06-Enzimas-PDF.pdf | Universidade Federal de Pelotas]])].\\
fa733/enzimologia.1596477080.txt.gz · Última modificação: 22/09/2022 17:33 (edição externa)